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    BB-Leicht-Schwergewicht Avatar von EISENVETERAN
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    Zitat Zitat von stingthing Beitrag anzeigen
    Aus welchem Grund? Und was passiert mit der andren Hälfte und aus was setzt sie sich zusammen?


    Macht in meinen Augen keinen Sinn...
    Warum sollte ein Teil nicht aufgebrochen werden durch Enzyme bzw. nicht verwertbar sein? Rohe Sachen (Fisch, Fleisch, Ei) werden im Magen schon denaturiert durch die Säure, eine erstmal räumliche Strukturänderung, die auch beim Garen passiert und eine andre Angriffsfläche für Enzyme an den Peptidbindungen darstellt.
    Später werden dann die Bindungen teils aufgebrochen und Peptone entstehen aus den langen Ketten.
    Diese werden über Mehrfach- , Di und Tripeptiden bis in die Aminos gespalten. Wie beim Hydrolisat quasi.
    Was also sollte da passieren, dass manche Peptone unverwertbar sind? Sind die selben wie bei gegartem Ei... die Peptidbindungen eigentlich auch. Auch ändert sich nichts in der Zusammensetzung der Aminosäuren, nicht mal an der Reihenfolge der primären Aminoketten.

    Wenn du da nen Link mit expliziter Erklärung hättest, wäre ich dankbar.
    Hier,und Holger gugg hat auf YouTube dazu nen Video"rohe Eier Holger gugg".
    Hier müsste die Studie sein die saß bestätigt mit den 50% .
    Abstract
    Egg proteins contribute substantially to the daily nitrogen allowances in Western countries and are generally considered to be highly digestible. However, information is lacking on the true ileal digestibility of either raw or cooked egg protein. The recent availability of stable isotope-labeled egg protein allowed determination of the true ileal digestibility of egg protein by means of noninvasive tracer techniques. Five ileostomy patients were studied, once after ingestion of a test meal consisting of 25 g of cooked 13C- and 15N-labeled egg protein, and once after ingestion of the same test meal in raw form. Ileal effluents and breath samples were collected at regular intervals after consumption of the test meal and analyzed for 15N- and 13C-content, respectively. The true ileal digestibility of cooked and raw egg protein amounted to 90.9 +/- 0.8 and 51.3 +/- 9.8%, respectively. A significant negative correlation (r = -0.92, P < 0.001) was found between the 13C-recovery in breath and the recovery of exogenous N in the ileal effluents. In summary, using the 15N-dilution technique we demonstrated that the assimilation of cooked egg protein is efficient, albeit incomplete, and that the true ileal digestibility of egg protein is significantly enhanced by heat-pretreatment. A simple 13C-breath test technique furthermore proved to be a suitable alternative for the evaluation of the true ileal digestibility of egg protein.
    PMID: 9772141
    [Indexed for MEDLINE] Free full text
    Geändert von EISENVETERAN (28.06.2017 um 19:04 Uhr)

  2. #12
    Sportstudent/in Avatar von stingthing
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    hmm, ok
    leider wird da nicht auf die Ursache eingegangen, die dürfte wohl auch ziemlich schwer ergründbar sein.
    Anhand von Isotopen wurde eine Korellation zwischen Anteil im Atem und den Ausscheidungen der einzelnen Marker-Atome herangezogen, um eine Aussage über die Effizienz des Proteins zu treffen.
    Ihc denke nur dass über diesen Weg die Eiweissassilmilation im Körper nicht berücksichtigt wird, die die Verhältnisse ja verschiebt, keine Ahnung
    Ich müßte mich da mal näher mit befassen. hab aber nicht die Zeit grad.


    Interessant wäre zu wissen (ich hatte es mal irgendwo) über welches Verfahren damals die biologischen Wertigkeiten ermittelt wurden.
    Soweit ich weiß nicht über Isotope, sondern über die realen Stoffwechselendprodukte der Proteinverdauung und Assimilation(Ammoniak und andre Stickstoffverbindungen).
    Geändert von stingthing (29.06.2017 um 20:41 Uhr)
    Wer im Zusammenhang mit BB von Gesundheit spricht, ist für mich sowieso nicht ganz dicht! Gesund ist was anderes.
    studio_ch (Philosoph)

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